根据最近一项研究，科学家已经成功设计出一种化合物，可以“钩”在FTase和GGTase I酶的口袋上，从而抑制K-Ras的活性。

科学家们已经研究出一种有效的药物来靶向K-Ras蛋白，从而有效杀伤癌细胞。文章发表在《Chemistry -- A European Journal》杂志上，作者来自日本信洲大学。

文章作者Junko Ohkanda解释说：“设计该药物的策略是能够将其钩入FTase和GGTase I的孔中，否则蛋白质的表面太大而又滑，无法作为药物的靶点”。

在过去的20到30年中，世界各地的制药公司一直在尝试配制一种针对K-Ras蛋白的有效药物。当K-Ras蛋白发生突变时，它们会导致倍增开关永久保持打开状态，从而造成癌症的恶化。据说在90%到100%的恶性肺癌和胰腺癌中都有K-Ras的作用。

由于缺乏互动“口袋”，科学家们在设计渗透K-Ras的药物时遇到了麻烦。因此，研究者们希望靶向FTase (FTase是K-Ras脂质修饰中的重要酶。没有FTase，突变的K-Ras将无法不受控制地繁殖)。此外，即使FTase被抑制，K-Ras修饰也不会停止，这是因为 GGTase I也会与K-Ras反应。

在活化腔附近，FTase和GGTase I具有相同的酸性氨基酸簇，例如谷氨酸和天冬氨酸，它们带有负电荷。当仔细观察K-Ras C末端时，它带有相反的正电荷。其他Ras蛋白没有这个带正电的区域，只有K-Ras具有这一系列正电荷。这就是为什么即使FTase被抑制，K-Ras仍会与GGTase I反应，即使其腔不同。

这是Ohkanda博士的灵感来源。从理论上讲，酶的口袋和胱氨酸键连接在一起。但是在这种情况下，蛋白质的表面以及正负电荷也会相互作用。即使FTase被抑制，K-Ras也会错误地与GGTase I相互作用。Ohkanda博士及其同事认为，通过设计一种化合物，同事具备结合FTase与GGTase I的能力，有希望达到一致K-Ras的效果。 目前需要更多的研究来增加该化合物的活性，在体内进行测试并评估其毒性，然后才能将该化合物用作癌症的治疗方法。 Ohkanda博士继续与国际专家团队合作，阐明其作用机制及其相互作用，以合理设计有效的药物来阻止此类细胞的增殖。