尽管在十多亿年的进化中被区分开来，但是植物和动物都采用了类似的免疫策略来保护自己免受病原体侵害。一种重要的机制是由称为NLR的细胞质受体确定的，在植物中，NLR识别所谓的效应物，即入侵的微生物分泌到植物细胞中的分子。这些识别事件要么涉及NLR对效应物的直接识别，要么涉及NLR对效应物的间接识别，即NLR作为“保卫者(guard)”监测由效应物修饰的其他宿主蛋白或者说“被保护者(guardee)”。不论宿主直接识别还是间接识别效应物，都会导致细胞死亡，从而将微生物限制在感染部位。然而，到目前为止，我们还缺乏对植物NLR作用机制的详细了解，而且对这些分子如何在植物中发挥作用的理解在很大程度上是基于与动物NLR分子的比较。

如今，在两项新的研究中，中国清华大学的王宏伟(Hong-Wei Wang)课题组、清华大学生命科学学院的柴继杰(Jijie Chai)课题组和中国科学院遗传与发育生物学研究所的周俭民(Jian-Min Zhou)课题组将无活性的NLR分子转化为提供抗病性的活性复合物的一连串分子事件拼凑在一起。相关研究结果都发表在2019年4月5日的Science期刊上，论文标题分别为“Ligand-triggered allosteric ADP release primes a plant NLR complex”和“Reconstitution and structure of a plant NLR resistosome conferring immunity”。

这些作者着重关注一种名为ZAR1的NLR受体。作为一种古老的植物分子，这种蛋白很可能具有广泛的重要性，这是因为它与多个'被保护者'相互作用，以便识别不相关的细菌效应物。

通过使用低温电镜，这些作者观察到，在细菌效应物不存在的情况下，ZAR1与植物蛋白RKS1一起通过涉及ZAR1蛋白的多个结构域的相互作用维持在静止状态。一旦遭受感染，细菌效应物修饰植物蛋白PBL2，这随后激活RKS1，从而导致巨大的构象变化，这些构象变化首先允许植物将ADP交换为ATP，接着导致一种五聚体的轮状结构组装，他们将这种结构称为“ZAR1抗病小体(ZAR1 resistosome)”。

这种结构的一个显著特征是它与动物NLR蛋白的相似性：动物NLR蛋白一旦被激活，也会组装成轮状结构，作为细胞死亡执行和免疫信号转导的信号平台。然而，植物NLR和动物NLR组装的轮状结构之间的一个重要差异为ZAR1如何诱导细胞死亡提供了诱人的线索。这些作者能够在ZAR1中鉴定出一种高度有序的漏斗样结构。这种漏斗样结构将ZAR1抗病小体拴在质膜上，而且也是细胞死亡和抗病性所必需的。他们推测ZAR1可能在质膜中形成孔，并以这种方式扰乱细胞功能，从而导致免疫信号转导和细胞死亡。

其他的植物NLR也组装成与质膜结合的复合物，因此这些发现很可能对理解植物免疫具有重要的一般意义。未参与这两项研究的德国马克斯-普朗克植物育种研究所主任Paul Schulze-Lefert毫不怀疑这些研究的重要性：“这将成为教科书上的知识。”